血红蛋白是什么呢，在我们生活中想必大家对于血红蛋白还是有所了解的吧，那么大家知道血红蛋白偏高的原因是什么了解吗，血红蛋白分析是怎么样的呢，下面就让我们一起来了解一下吧。
血红蛋白是一种蛋白质，在高等生物中负责运送氧气(Hb或Hgb)。是一种使血液呈红色的蛋白质。血红蛋白由四个链组成，2个α链和2个β链，每一个含有一个铁原子的血红素环。氧与铁原子相结合，并通过血液输送。
血红蛋白的特性是
在氧含量高的地方，容易与氧结合;在氧含量低的地方，又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性，使红细胞具有运输氧的功能。
血红蛋白每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，每个血红素又由4个吡咯环组成，在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时，可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白)，如果铁氧化为三价状态。
血红蛋白被转化为高血红蛋白，它失去了携带氧气的能力。约96%的总蛋白的血红蛋白，血红蛋白占4%。α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa;β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。
组成结构
血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。也是红细胞中唯一一种非膜蛋白。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。
血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。
血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液酸碱平衡。也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67000，含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。
鲜红色，与浅蓝色后的氧解离。有许多类型：血红蛋白(HbA)，α2β2，占98%的成人血红蛋白;血红蛋白A2(HbA2)，α2δ2，2%的成人血红蛋白会计;血红蛋白F(HBF)，α2γ2。只有在胎儿血;血红蛋白H(HBH)，β4，由四个相同的β链多聚血红蛋白;血红蛋白C(HBC)，β链是由谷氨酸赖氨酸取代的血红蛋白;血红蛋白(HBS)，镰状细胞血红蛋白;血红蛋白(HbO2、hhbo2)O2氧合血红蛋白;血红蛋白(HbCO)CO，一氧化碳与血红蛋白。
在没有氧存在的情况下，四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合，成为五配位。既是配位中心，又是活性中心。血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子，取决于氧分压。
它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧，并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去，从而起到输氧作用。一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强，即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合，致使通往组织的氧气流中断，造成一氧化碳中毒(使氧气与血红蛋白的结合能力下降，使人窒息而死亡)。
工作原理
血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。
协同效应
血红素分子结构由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。
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